脂肪酶具有油-水界面的亲和力，能在油-水界面上高速率的催化水解不溶于水的脂类物质；脂肪酶作用在体系的亲水-疏水界面层，这也是区别于酯酶的一个特征。
来源不同的脂肪酶，在氨基酸序列上可能存在较大差异，但其三级结构却非常相似。脂肪酶的活性部位残基由丝氨酸、天冬氨酸、组氨酸组成，属于丝氨酸蛋白酶类。脂肪酶的催化部位埋在分子中，表面被相对疏水的氨基酸残基形成的螺旋盖状结构覆盖（又称“盖子”），对三联体催化部位起保护作用。“盖子”中的α-螺旋的双亲性会影响脂肪酶与底物在油-水界面的结合能力，其双亲性减弱将导致脂肪酶活性的降低。“盖子”的外表面相对亲水，而面向内部的内表面则相对疏水。由于脂肪酶与油-水界面的缔合作用，导致“盖子”张开，活性部位暴露，使底物与脂肪酶结合能力增强，底物较容易地进入疏水性的通道而与活性部位结合生成酶-底物复合物。界面活化现象可提高催化部位附近的疏水性，导致α-螺旋再定向，从而暴露出催化部位；界面的存在还可以使酶形成不完全的水化层，这有利于疏水性底物的脂肪族侧链折叠到酶分子表面，使酶催化易于进行。
原理:酶是一类极为重要的生物催化剂。 由于酶的作用,生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。 酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。 酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
最大的区别在于：锁钥学说认为酶的天然构象为是刚性的，而诱导契合学说认为酶的活性部位在结构上是柔性的。
锁钥学说认为,底物和酶好似钥匙和锁的关系,一把锁只能被一把钥匙打开。诱导契合学说则认为,底物不能直接与酶很好地结合,与酶接触后会诱导酶的空间结构发生一定的改变,结构改变后的酶可以与底物完美结合,这就好像两个人握手的过程一样。
酶催化机理研究的主要方法• （1） 找出保守性的氨基酸残基• （2） 三维结构的研究• （3） 定点突变• （3） 定点突变• （4） 动力学分析• （5） 化学修饰
1、酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，和反应物酶的底物结合成络合物，通过降低反应的能，来提高化学反应的速度。
2、在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，其平均值较低，是反应的初态，底物转变成产物，因为有部分的底物分子已被激活成为活化过渡态分子，活化分子越多，反应速度越快。
3、在特定温度时，化学反应的活化能是使一摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量， 酶的作用是与底物暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态，比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低，ES再反应产生产物，同时释放底物，底物可与另外的底物分子结合，再重复这个循环，降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。
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