酶就是起催化作用.和化学里的催化剂是一样的道理.它本身不参与反应,反应前后其本身没有任何变化.生物酶有,蛋白质类、固醇类、RNA类! 补充： 酶作用机理
1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
2.张力作用（distortionorstrain） 底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。
3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis） 酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
4.共价催化作用（covalentcatalysis） 某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。 例如：无酶催化的反应 RX+H2O→ROH+Hx慢 有酶存在时 RX+E桹H→ROH+EX快 EX+H2O→E桹H+HX快?
绝大数的酶都是蛋白质,有少数是核酸.温度过高会使蛋白质失活变性,温度过低会抑制酶的活性.但并不会死亡.人体的温度为37度左右,各种生命活动都离不开酶的参与.酶的最适温度与人体的温度是相对应的,这样能更好地发挥它的作用和活性.
无活性的酶原蛋白
酶原某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原，使酶原转变为有活性酶的作用称为 酶原激活
比较著名的例子是消化酶的酶原（胃蛋白酶原， 胰蛋白酶原， 胰凝乳蛋白酶原）和血液凝固酶的酶原（ 凝血酶原， 纤溶酶原）。胃酸可以激活胃蛋白酶原。酶原可以贮存在其合成部位而没有引起细胞或组织自我消化（ 水解）的危险，待细胞需要时再被激活。·酶原之所以没活性是因为 活性中心未形成或未暴露。 一般通过对多肽链的剪切修饰而使酶的活性中心形成或暴露出来。
这些东西都是由活细胞产生的，但是功能完全不同。
酶是催化生物体内生化反应的，不同的酶催化不同的反应，分布很广。
激素是腺体产生，作用于固定的靶细胞，调控生理代谢。
神经体质是神经细胞产生，在突触间传递神经信号。
抗体有淋巴细胞产生，在体内中作用于特殊抗原
不同生物体内不同的酶的最适温度是不一样的，最适温度的意义是在此温度下，酶的活性最高。
酶，指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。
虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子也具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性，包括人工合成的DNA。
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA，是一类极为重要的生物催化剂。酶能够促使生物体内的化学反应在极为温和的条件下高效和特异地进行。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成
①细菌，自然界中广泛存在的单细胞原核生物，种类繁多，是在自然界分布最广、个体数量最多的有机体，是大自然物质循环的主要参与者。②真菌，生物的一大类，有细胞壁但无叶绿体，靠吸收其他生物的营养为生，与靠叶绿素自己制造养料植物界有明显的区别。因此被认为是属于与动物界、植物界并列的真菌界。现已发现的种数已超过10万 。
不能，因为酶的本质是蛋白质，在人体在起到催化剂的作用，只有在特定pH范围内发挥作用，并且随着PH值或者周围环境的变化会降低催化效能，甚至失活，从另外一个角度讲，蛋白质在高温、强酸、强碱下会发生不可逆转的化学反应，那么酶也会即变质、失活，即不能发挥作用
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